Qué significa que una proteína se desnaturalice
Las proteínas poseen una estructura tridimensional que puede modificarse por factores como el calor y determinadas condiciones de procesamiento.
Cuando esa estructura cambia hablamos de desnaturalización.
Eso no significa automáticamente que la proteína se vuelva “mala” o deje de aportar aminoácidos. El punto relevante en esta historia es otro:
Las proteínas del suero no son todas iguales
Dentro del suero existen distintas fracciones proteicas.
La investigación revisada presta especial atención a proteínas como:
- albúmina sérica;
- alfa-lactoalbúmina;
- lactoferrina.
Estas fracciones contienen diferentes cantidades de cistina y otros componentes vinculados con la síntesis de glutatión y, además, algunas son particularmente sensibles al calor.
Eso explica por qué el método de obtención comenzó a formar parte de la propia pregunta científica.
El descubrimiento no ocurrió de un día para otro
En los primeros experimentos se observó que ciertas proteínas del suero producían respuestas distintas a proteínas de otras fuentes aun cuando sus dietas tenían una eficiencia nutricional comparable.
Eso planteó una cuestión importante:
En estudios posteriores comenzó a tomar forma la relación con cisteína y glutatión.
El trabajo fue avanzando desde comparar tipos de proteína hasta identificar características específicas de las fracciones de suero que parecían conservar esa actividad.
Un estudio clave de 1991
Gustavo Bounous y Philip Gold publicaron en Clinical and Investigative Medicine un trabajo que comparó diferentes fuentes de concentrado de proteína de suero.
En el modelo utilizado, la mayor respuesta se observó con el concentrado que presentaba mayor solubilidad, conformación no desnaturalizada y una mayor concentración relativa de proteínas termolábiles ricas en cistina.
Los animales que recibieron ese tipo de proteína mostraron también mayores niveles de glutatión en tejidos. Los autores señalaron además la presencia de grupos glutamilcisteína y la conformación no desnaturalizada como factores relevantes.
Cistina, Glu-Cys y proteínas termolábiles
El capítulo científico que revisamos desarrolla todavía más esta explicación.
Describe proteínas del suero ricas en cistina y residuos relacionados con glutamilcisteína, y plantea que conservar esas fracciones forma parte de la capacidad estudiada del aislado para aportar precursores de glutatión.
Para una persona que está comparando suplementos, esto cambia la pregunta.
Ya no se trata únicamente de: “¿Cuántos gramos de proteína contiene?”
También puede ser relevante preguntar: “¿Para qué fue diseñada esa proteína y qué se ha investigado específicamente sobre ella?”
Así aparece Immunocal en esta historia
El material científico describe el desarrollo durante varios años de un aislado de proteína de suero preparado bajo condiciones destinadas a preservar su conformación nativa y determinadas proteínas sensibles. Ese desarrollo terminó dando lugar a Immunocal.
Por eso la expresión “no desnaturalizada” no debería presentarse como un eslogan aislado.
Estudio científico citado
- Bounous G, Gold P. The biological activity of undenatured dietary whey proteins: role of glutathione. Clinical and Investigative Medicine. 1991;14(4):296-309. Ver registro en PubMed.
Este trabajo se realizó en un modelo animal; su valor aquí es explicar el desarrollo del mecanismo y no atribuir un efecto clínico humano.